Les chromoprotéines
1/ Chromoprotéines porphyrinique:
1.1/Pigments respiratoire:
* Les cytochromes :
sont des coenzymes intermédiaires de la chaîne respiratoire. Ils ont comme caractéristique commune d'être constitués d'une porphyrine complexée avec un atome de fer ou de cuivre. C'est ce dernier qui confère au coenzyme ses propriétés oxydoréductrices en changeant de valence.
Le couple oxydant/réducteur est le suivant :
Les noyaux porphyrine sont fixés par des liaisons covalentes à la partie protéique des cytochromes
* Les enzymes héménique :
A/ La catalase
est formée de quatre chaînes polypeptidiques d’environ 500 acides aminés, comportant chacune un groupe hème. Ces hèmes et leur environnement protéique sont les sites actifs de cette enzyme.
Elle catalyse la décomposition du péroxyde d'hydrogène H2O2 en H2O et O2.
On trouve la catalase dans les peroxysomes, où les réactions d'oxydations produisent H2O2, puissant oxydant, toxique pour la cellule : la catalase détruit H2O2 au fur et à mesure de sa formation.
On trouve la catalase dans les peroxysomes, où les réactions d'oxydations produisent H2O2, puissant oxydant, toxique pour la cellule : la catalase détruit H2O2 au fur et à mesure de sa formation.
B/ Peroxydase
ROOR' + 2 e- + 2H+ → ROH + R'OH
Les péroxydases sont les enzymes parmi les plus universelles du monde vivant. Dans l'organisme, les péroxydases décomposent notamment les composés péroxydes, toxiques.
En chimie et biochimie, les péroxydases sont très utilisées comme objet d'étude et réactifs pour des synthèses.
1.2/Pigments non respiratoire:
* Phycobilines
Toutes les phycobilines absorbent de l’énergie d’excitation mais la fluorescence de la protéine est due aux chromophores qui absorbent le plus loin dans le spectre lumineux. Les phycobilines qui absorbent l’énergie d’excitation pour la transférer sont des chromophores dits « donneurs » alors que les bilines qui reçoivent l’énergie et fluorescent son appelées « accepteurs ».
2/Chromoprotéines non porphyrinique:
2.1/Pigments respiratoire:
* L'hémocyanine :
est une protéine oligomérique servant au transport de l'oxygène chez certains invertébrés, comme les arthropodes et les mollusques. Le site actif de la molécule contient deux atomes de cuivre. C'est ce cuivre sous forme oxydée qui donne au sang de ces animaux une couleur bleue/vert.
L'hémocyanine constitue l'équivalent chez ces animaux de l'hémoglobine chez les vertébrés, qui contient du fer oxydé donnant au sang des vertébrés sa couleur rouge.
C’est-à-dire qui est la protéine responsable du transport de l’oxygène dans l’hémolymphe de
Plusieurs espèces de crabes, mollusques, crustacés, et autres invertébrés marins
2.2/Pigments non respiratoire:
* Les caroténoprotéine
Chez les Crustacés de grande taille la crustacyanine, responsable de la couleur bleue
* Flavoprotéine
Classe de transporteur dans la chaîne de transport des électrons. protéine qui contient de la flavine, coenzyme dérivée d'une vitamine B2, la riboflavine
La NADH ferricyanure réductase est une flavoprotéine membranaire impliquée notamment dans la désaturation de l'acide oléique en acide linoléique.
* Les métalloprotéines
La nature utilise souvent les métalloprotéines comme catalyseurs : une protéine possédant une activité catalytique est une (ou un) enzyme.
Les cations métalliques sont essentiels pour réaliser dans les organismes vivants une chimie d'oxydo-réduction (qui implique des transferts d'électrons). En effet seuls les éléments métalliques présentent une large gamme d'états d'oxydation. Parfois l'ion métallique peut servir à catalyser des réactions d'hydrolyse ou a uniquement un rôle structural.
